106 A VAL 0.88 0.56 0.02 0.2
 110 A ASP 0.78 0.32 0.57 0.1
 113 A ARG 0.71 0.51 0.74 0.3
 114 A GLU 0.56 0.33 0.77 0.9
 115 A PHE 0.79 1.00 0.70 1.0
 116 A ASN 0.74 0.39 0.81 1.0
 118 A ASP 0.75 0.32 0.82 1.0
 119 A VAL 0.56 0.56 0.83 1.0
 122 A LEU 0.53 0.70 0.84 1.0
 124 A LEU 0.69 0.70 0.69 0.3
 126 A ASN 0.65 0.39 0.69 1.0
 127 A CYS 0.58 0.64 0.64 0.5
 128 A GLU 0.75 0.33 0.61 1.0
 129 A TYR 0.99 0.80 0.70 1.0
 130 A GLU 0.97 0.33 0.72 1.0
 131 A PRO 0.99 0.47 0.75 1.0
 132 A GLU 0.98 0.33 0.79 1.0
 133 A GLN 0.83 0.43 0.69 1.0
 134 A PHE 0.89 1.00 0.56 1.0
 135 A PRO 0.94 0.47 0.63 1.0
 138 A ILE 0.73 0.64 0.48 0.9
 140 A ARG 0.88 0.51 0.50 0.9
 147 A VAL 0.84 0.56 0.27 0.2
 149 A LEU 0.89 0.70 0.33 1.0
 151 A PHE 0.96 1.00 0.52 1.0
 152 A SER 0.72 0.36 0.69 1.0
 153 A SER 0.86 0.36 0.67 1.0
 155 A LYS 0.89 0.25 0.55 1.0
 157 A VAL 0.82 0.56 0.23 0.9
 181 A TYR 0.45 0.80 0.85 0.2